Salut student. Clasificarea proteinelor

Substanțele proteice sunt compuși organici cu molecul mare ale căror molecule constau din reziduuri a 20 de α-aminoacizi diferiți. Proteinele joacă un rol important în activitățile organismelor vii, inclusiv a oamenilor. Cele mai importante funcții ale proteinelor sunt:

- funcţie structurală(țesuturi conjunctive, mușchi, păr etc.); funcția catalitică (proteinele fac parte din enzime);

- functia de transport(transfer de oxigen de către hemoglobină în sânge); functie de protectie(anticorpi, fibrinogen sanguin),

- funcția contractilă(miozina țesutului muscular); hormonale (hormoni umani);

- rezervaţie(feritina splina). Rezerva sau funcția nutrițională a proteinelor este aceea că proteinele sunt folosite de corpul uman pentru sinteza proteinelor și a compușilor biologic activi pe bază de proteine ​​care reglează procesele metabolice din corpul uman.

Proteinele constau din resturi de α-aminoacizi conectate legătură peptidică (- CO – NH -), care se formează datorită grupării carboxil a primului aminoacid și grupării α - amino a celui de-al doilea aminoacid.

Există mai multe tipuri de clasificare a proteinelor.

Clasificare în funcție de structura lanțului peptidic: se disting o formă elicoidală sub formă de α-helix și o structură pliată sub formă de β-helix.

Clasificare în funcție de orientarea moleculei proteice în spațiu:

1.Structura primară este o conexiune de aminoacizi în cel mai simplu lanț liniar folosind doar legături peptidice.

2.Structura secundară reprezintă aranjarea spațială a lanțului polipeptidic sub forma unei structuri ά - helix sau β - pliate. Structura este ținută împreună prin formarea de legături de hidrogen între legăturile peptidice adiacente.

3.Structura terțiară reprezintă un aranjament specific de ά - helix sub formă de globule. Structura este menținută datorită formării de legături între radicalii laterali ai aminoacizilor.

4.Structura cuaternară este o combinație de mai multe globule care se află într-o stare de structură terțiară într-o structură mărită care are noi proprietăți care nu sunt caracteristice globulelor individuale. Globulele sunt ținute împreună datorită formării legăturilor de hidrogen.

Menținerea structurii terțiare spațiale caracteristice a unei molecule de proteine ​​se realizează datorită interacțiunii radicalilor laterali ai aminoacizilor între ei cu formarea de legături: hidrogen, disulfură, electrostatică, hidrofobă. Configurațiile conexiunilor listate sunt prezentate în Figura 2.1.

Clasificare în funcție de solubilitatea proteinelor.

- Solubil în apă proteinele au o greutate moleculară mică, sunt reprezentate albumine ouă.

- Solubil în sare proteinele se dizolvă într-o soluție de clorură de sodiu 10%, sunt reprezentate globuline: cazeină proteică din lapte, globulină proteică din sânge.

- Solubil în alcali proteinele se dizolvă în soluție de hidroxil de sodiu 0,2%, sunt reprezentate gluteline: proteina din gluten de grau.

- Solubil în alcool proteinele se dizolvă în 60-80% alcool, sunt reprezentate prolaminele: proteine ​​din cereale.

Clasificarea după structura proteinelor.

Proteinele, pe baza structurii moleculei proteice, sunt împărțite în simple sau proteine ​​și complexe sau proteide. Proteinele simple includ doar aminoacizi, proteinele complexe includ aminoacizi (apoproteine) și substanțe de natură neproteică (grup protetic), care include: acid fosforic, carbohidrați, lipide, acizi nucleici etc.

Proteidele sunt împărțite în subgrupe în funcție de compoziția părții non-proteice.

Pe baza diferențelor de compoziție sau formă.

După compoziție Proteinele sunt împărțite în două grupe:

Proteinele simple (proteinele) constau numai din aminoacizi: protaminele și histonele au proprietăți de bază și fac parte din nucleoproteine. Histonele sunt implicate în reglarea activității genomului. Prolamine și gluteline - proteine origine vegetală, alcătuiesc cea mai mare parte a glutenului. Albuminele și globulinele sunt proteine ​​de origine animală. Serul de sânge, laptele, albușurile de ou și mușchii sunt bogate în ele.

Proteinele complexe (proteide = proteine) conțin o parte neproteică - un grup protetic. Dacă grupul protetic este un pigment (hemoglobină, citocromi), atunci acestea sunt cromoproteine. Proteinele asociate cu acizii nucleici sunt nucleoproteine.

Lipoproteinele sunt asociate cu unele lipide. Fosfoproteine ​​- constau din proteine ​​si fosfat labil. Există multe în lapte, în sistemul nervos central și ouă de pește. Glicoproteinele sunt asociate cu carbohidrații și derivații acestora.

Metaloproteinele sunt proteine ​​care conțin fier non-hem și formează, de asemenea, rețele de coordonare cu atomii de metal din proteinele enzimatice.

Ele se disting prin formă

Proteinele globulare sunt lanțuri polipeptidice strâns pliate, de formă sferică, este importantă pentru ele. Bine solubil în apă, în soluții diluate de acizi, baze, săruri. Proteinele globulare îndeplinesc funcții dinamice. De exemplu, insulina, proteinele din sânge, enzimele.

Proteinele fibrilare sunt molecule cu structură secundară. Sunt construite din lanțuri peptidice paralele, relativ întinse, alungite, adunate în mănunchiuri, formând fibre (keratina unghiilor, părului, pânze de păianjen, mătase, colagen de tendon). Ele îndeplinesc o funcție predominant structurală.

Funcțiile proteinelor:

Funcția de reglare - participă la reglarea metabolismului. Hormonii afectează activitatea enzimelor, încetinind sau accelerând procesele metabolice, schimbând permeabilitatea membranelor celulare, menținând o concentrație constantă de substanțe în sânge și celule și participând la procesul de creștere. Hormonul insulina reglează nivelul zahărului din sânge prin creșterea permeabilității membranelor celulare la glucoză, promovează sinteza glicogenului și crește formarea grăsimilor din carbohidrați.

Funcția de protecție = Imunologică. Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Sinteza imunoglobulinelor are loc în limfocite. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.

Funcția motorului. Proteinele contractile asigură mișcarea celulelor și a structurilor intracelulare: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor, bătaia flagelilor, contracția musculară și mișcarea frunzelor la plante.

Funcția semnal. Membrana de suprafață a celulei conține molecule de proteine ​​încorporate care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din mediul extern și comenzile sunt transmise către celulă.

Funcția de stocare. Unele substanțe pot fi stocate în organism. De exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat în splină, formând un complex cu proteina feritina. Proteinele de rezervă includ proteinele din ou și din lapte.

Funcția energetică. Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. Defalcarea are loc mai întâi la aminoacizi, apoi la apă, amoniac și dioxid de carbon.

Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie atunci când grăsimile și carbohidrații sunt consumați.

Funcția catalitică. Accelerarea reacțiilor biochimice sub influența proteinelor - enzime. Trofic. Hrănește embrionul

stadii incipiente

dezvoltă și depozitează substanțe și ioni valoroși din punct de vedere biologic.

Datorită numărului mare de combinații posibile în sinteza proteinelor din 20 de aminoacizi, există multe secvențe diferite de aminoacizi, fiecare dintre ele corespunde potențial unei anumite proteine. Toate aceste proteine ​​pot fi grupate cu ușurință în clase separate, evidențiind o caracteristică specifică - funcția sau caracteristicile structurale.

Clasificarea după funcții

În conformitate cu funcțiile biologice, se disting:

• proteine ​​structurale (colagen, keratina),
• enzimatice (pepsină, amilază),
• transport (transferină, albumină, hemoglobină),
• alimente de rezervă (proteine ​​din ouă și cereale),
• contractile și motorii (actină, miozină, tubulină),
• protectoare (imunoglobuline, trombina, fibrinogen),
• reglatoare (hormon somatotrop, hormon adrenocorticotrop, insulină).

Clasificarea după structură

În funcție de forma moleculei, se disting proteinele globulare și fibrilare. ÎN globularÎn proteine, raportul dintre axele longitudinale și transversale este mai mic de 10 și, în majoritatea cazurilor, nu mai mult de 3-4. Aceste proteine ​​sunt caracterizate printr-o pliere tridimensională compactă a lanțurilor polipeptidice. De exemplu: insulina, albumina, globulinele plasmatice.

Proteine ​​fibrilare au un raport axial mai mare de 10. Sunt formați din fascicule de lanțuri polipeptidice înfășurate în spirală unul peste altul și interconectate prin legături covalente transversale și de hidrogen. Îndeplinește funcții de protecție și structurale. De exemplu: keratina, miozina, colagenul.

După numărul de lanțuri proteice izolate într-o moleculă monomerică proteine ​​care au o subunitate (protomer) și polimer proteine ​​care au mai multe subunități. De exemplu, să monomerică proteinele includ albumina, mioglobina, polimer- hemoglobina (4 subunități), enzimele lactat dehidrogenază și creatin kinază (4, respectiv 2 subunități), hexokinaza (2 subunități). Subunitățile dintr-o proteină pot fi fie de aceeași structură, fie de structură diferită.

Există și proteine ​​mai mari. Acestea includ ARN polimeraza de E. coli - 5 lanțuri, aspartat carbamoiltransferaza - 12 protomeri, glutamin sintetaza - 12 protomeri, piruvat dehidrogenază - 72 de lanțuri proteice.

De compozitia chimica toate proteinele sunt împărțite în simpluŞi complex. Proteinele simple conțin doar aminoacizi în structura lor (

Ce tipuri de proteine ​​există?

Principiile clasificării proteinelor

În prezent, multe preparate proteice diferite au fost izolate din organe și țesuturi ale oamenilor, animalelor, plantelor și microorganismelor. Preparatele de proteine ​​au fost, de asemenea, izolate din părți individuale ale celulei (de exemplu, din nuclee, ribozomi etc.), din substanțe necelulare (ser de sânge, proteine ou de gaina). Medicamentele rezultate au denumiri diferite. Cu toate acestea, pentru un studiu sistematic, proteinele trebuie împărțite în grupuri, adică clasificate. Dar aceasta întâmpină anumite dificultăți. Dacă în chimia organică substanțele sunt clasificate pe baza structurii lor chimice, atunci în chimia biologică structura majorității proteinelor nu a fost încă studiată în detaliu. În plus, clasificarea proteinelor pe baza exclusivă a structurii lor chimice este foarte dificilă. De asemenea, este imposibil să se ofere o clasificare suficient de fundamentată a proteinelor în funcție de funcțiile lor în organism. Foarte des, proteinele care sunt similare ca structură au funcții biologice complet diferite (de exemplu, hemoglobina și enzime precum catalaza, peroxidaza și citocromii).

Oportunități ceva mai mari de clasificare a proteinelor sunt oferite prin studierea proprietăților fizico-chimice ale substanțelor proteice. Solubilitatea inegală a proteinelor în apă și în alți solvenți, concentrații diferite de săruri necesare pentru sărarea proteinelor - acestea sunt de obicei caracteristicile care fac posibilă clasificarea unui număr de proteine. În același timp, câteva caracteristici deja cunoscute în structura chimica proteine ​​si, in final, originea si rolul lor in organism.

Întreaga clasă largă de substanțe proteice este de obicei împărțită în două grupuri mari: proteine ​​simple, sau proteine ​​și proteine ​​complexe, sau proteine. Proteinele simple, atunci când sunt hidrolizate, se descompun numai în aminoacizi, în timp ce proteinele complexe, împreună cu aminoacizii, produc compuși de alt tip, de exemplu: carbohidrați, lipide, hem, etc. Astfel, proteinele complexe, sau proteinele, constau din proteină. substanța în sine (parte proteică sau proteină simplă) în combinație cu alte substanțe neproteice.

Proteinele simple, sau proteinele, includ protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide și alte proteine ​​care nu aparțin niciunuia dintre grupele enumerate, de exemplu, multe proteine ​​enzimatice, proteine ​​musculare - miozina etc. de proteine ​​complexe, sau proteinele, sunt de obicei împărțite în mai multe subgrupe, în funcție de natura componentelor non-proteice pe care le conțin.

Cu toate acestea, o astfel de clasificare are o valoare foarte relativă. Cele mai recente cercetări S-a stabilit că multe proteine ​​simple sunt de fapt asociate cu cantități mici de anumiți compuși non-proteici. Astfel, unele proteine ​​ar putea fi clasificate drept proteine ​​complexe, deoarece par a fi asociate cu cantități mici de carbohidrați, uneori lipide, pigmenți etc. În același timp, este destul de dificil să se caracterizeze cu exactitate unele proteine ​​complexe din punct de vedere chimic. vedere . De exemplu, lipoproteinele reprezintă în unele cazuri complexe atât de fragile încât ar putea fi considerate mai degrabă compuși de adsorbție ai proteinelor simple cu lipide decât ca substanțe chimice individuale.

Proteine ​​simple

Cele mai simple proteine ​​sunt protaminele și histonele. Au un caracter slab bazic, în timp ce marea majoritate a altora sunt acide. Natura de bază a protaminelor și histonelor se datorează faptului că moleculele lor conțin număr mare aminoacizi diaminomonocarboxilici precum lizina și arginina. În acești acizi, o grupare α-amino este legată printr-o legătură peptidică de carboxil, în timp ce cealaltă rămâne liberă. Determină mediul ușor alcalin al soluțiilor de proteine. În conformitate cu natura lor de bază, histonele și protaminele prezintă o serie de proprietăți speciale care nu se găsesc în alte proteine. Astfel, aceste proteine ​​se află în punctul izoelectric într-o reacție alcalină a mediului. Acesta este motivul pentru care protaminele și histonele se „coagulează” atunci când sunt fierte numai atunci când se adaugă alcali.

Protaminele, izolate pentru prima dată de F. Miescher, se găsesc în cantități mari în sperma de pește. Se caracterizează printr-un conținut foarte mare de aminoacizi esențiali (până la 80%), în special arginină. În plus, protaminelor le lipsesc aminoacizi cum ar fi triptofanul, metionina, cisteina, iar majoritatea protaminelor le lipsesc și tirozină și fenilalanina. Protaminele sunt proteine ​​relativ mici. Au o greutate moleculară de la 2000 la 12.000. Nu au putut fi izolate din nucleele celulelor musculare.

Histonele au mai puține proprietăți de bază decât protaminele. Conțin doar 20-30% acizi diaminomonocarboxilici. Compoziția de aminoacizi a histonelor este mult mai diversă decât protaminele, dar le lipsește și triptofanul sau au o cantitate foarte mică din acesta. Histonele includ, de asemenea, resturi de aminoacizi modificate, modificate, de exemplu: O-fosfoserină, derivați metilati ai argininei și lizinei, derivați ai lizinei acetilați la grupa amino liberă.

Multe histone sunt conținute în glanda timus, nucleele celulelor țesutului glandular. Histonele nu sunt proteine ​​omogene și pot fi împărțite într-un număr de fracții care diferă între ele în compoziția chimică și proprietățile biologice. Clasificarea histonelor se bazează pe cantitățile relative de lizină și arginină. Histona H1 este foarte bogată în lizină. Histona H2 se caracterizează printr-un conținut moderat al acestui aminoacid și există două tipuri de această histonă - H2A și H2B. Histone NZ este moderat bogat în arginină și conține cisteină. Histona H4 este bogată în arginină și glicină.

Histonele de același tip, obținute de la animale și plante diferite, au secvențe de aminoacizi foarte asemănătoare. Un astfel de conservatorism în evoluție servește aparent la păstrarea secvențelor care asigură funcții esențiale și specifice. Acest lucru este susținut cel mai bine de faptul că secvențele de aminoacizi ale histonei H4 din muguri de mazăre și timus bovin diferă doar în două dintre cele 102 reziduuri de aminoacizi prezente în moleculă.

Datorită prezenței unui număr mare de grupări amino libere, protaminele și histonele formează legături ionice cu resturile de acid fosforic incluse în ADN și contribuie la plierea compactă a dublei helix ADN în complexul format de ADN cu aceste proteine. Complexul de ADN cu histone - cromatina conține ADN și histone în cantități aproximativ egale.

Pe lângă interacțiunea cu ADN-ul, histonele reacționează și unele cu altele. Un tetramer format din două molecule de histonă H3 și două molecule de histonă H4 a fost izolat din cromatină prin extracție cu clorură de sodiu. În aceleași condiții, histonele H2A și H2B pot fi eliberate împreună ca un dimer. Modelul actual al structurii cromatinei sugerează că un tetramer și doi dimeri interacționează cu 200 de perechi de baze de ADN, reprezentând aproximativ o regiune de aproximativ 70 nm în lungime. În acest caz, se formează o structură sferică cu un diametru de 11 nm. Se crede că cromatina este un lanț mobil compus din astfel de unități. Acest model ipotetic este confirmat de diverse metode de cercetare.

Albuminele și globulinele sunt proteine ​​bine studiate care fac parte din toate țesuturile animale. Cea mai mare parte a proteinelor găsite în plasma sanguină, serul de lapte, albușurile de ou etc., constă din albumine și globuline. Raportul lor în diferite țesuturi este menținut în anumite limite.

Albuminele și globulinele diferă unele de altele prin proprietăți fizice și chimice. Una dintre metodele comune de separare a albuminelor și globulinelor este sărarea lor cu sulfat de amoniu. Dacă adăugați la o soluție proteică aceeași cantitate de sulfat de amoniu care este conținută în același volum al unei soluții saturate din această sare diluată la jumătate, globulinele sunt eliberate din soluție. Dacă sunt filtrate și se continuă să se adauge sulfat de amoniu cristalin la filtrat până la saturarea completă, albumina precipită. Astfel, globulinele precipită într-o soluție de sulfat de amoniu semisaturată, în timp ce albuminele precipită într-o soluție saturată.

Studiul albuminelor și globulinelor a relevat alte diferențe în proprietățile lor fizico-chimice. S-a dovedit că albuminele se pot dizolva în apă distilată, în timp ce pentru a dizolva globulinele trebuie adăugată o cantitate mică de sare în apă. Pe baza acestui fapt, este posibilă separarea globulinelor de albumine prin dializa unei soluții de proteine. Pentru a face acest lucru, o soluție proteică plasată într-o pungă din material semi-permeabil, cum ar fi celofanul, este scufundată în apă distilată. Soluția proteică se desalinizează treptat, iar globulinele precipită. Se separă de albuminele rămase în soluție. Globulinele pot fi, de asemenea, precipitate cu o soluție saturată de sulfat de sodiu, în timp ce albuminele se dizolvă în ea.

Alocație lunară de îngrijire de până la 1,5 ani. cantitati mari albuminele şi globulinele sunt eliberate din scopuri medicinale din sânge de la donator. Preparatele de albumină din sânge uman sunt utilizate pentru administrarea pacienților care au pierdut mult sânge ca înlocuitori de sânge. Preparatele de γ-globuline sunt utilizate atât pentru prevenirea, cât și pentru tratamentul anumitor boli infecțioase. În prezent, pentru a izola preparatele de albumină și globulină din sângele donatorilor, s-au dezvoltat metode de precipitare separată a acestor proteine, bazate pe solubilitatea lor diferită în soluții care conțin alcool etilic în diferite concentrații la rece. Această metodă produce preparate foarte purificate de albumină și diferite fracțiuni de globuline, care sunt ulterior utilizate în scopuri medicinale.

Dintre proteinele simple de origine vegetală sunt de interes glutelinele și prolaminele. Se găsesc în semințele de cereale, formând cea mai mare parte a glutenului. Glutenul poate fi izolat sub forma unei mase lipicioase prin măcinarea făinii cu apă și spălarea treptată a amidonului cu un jet lent de apă. Proprietățile adezive ale pastei de amidon depind de prezența glutenului în ea. Cu cât un bob de cereale conține mai mult gluten, cu atât boabele sunt considerate mai valoroase. Glutelinele includ, de exemplu, orizenina, obținută din orez și glutenina, obținută din grâu.

Una dintre cele mai importante prolamine și cea mai caracteristică proteină a endospermului boabelor de grâu este gliadina. Gliadina este insolubilă în apă și soluții saline, dar spre deosebire de alte proteine, se dizolvă într-o soluție de alcool (70%) și se extrage din boabe cu ajutorul ei. Alți reprezentanți ai prolaminelor includ hordeina, obținută din orz și zeina, din porumb. Aceste proteine, ca și gliadina, sunt extrase din gluten cu o soluție de alcool (70-80%). Toate prolaminele se caracterizează printr-un conținut relativ ridicat de prolină.

O caracteristică distinctivă a proteinelor tisulare de susținere este insolubilitatea lor completă în apă, soluții saline, acizi diluați și baze. Ele sunt unite sub denumirea generală de proteinoizi, care înseamnă asemănătoare proteinelor. Aceste proteine ​​aparțin proteinelor fibrilare, sau fibroase, ale căror particule au forma unor fibre sau fire mai mult sau mai puțin alungite. Datorită insolubilității proteinelor în apă, enzimele sucurilor digestive nu acționează asupra lor. Proteinoidele sunt, în general, nepotrivite pentru nutriție. Acestea includ, de exemplu, proteine ​​din coarne, copite, lână, păr etc. În același timp, o serie de proteine ​​ale țesuturilor de susținere sunt capabile să fie digerate de sucurile digestive. Acestea sunt proteine ​​ale țesutului osos, tendoanelor și cartilajului.

Dintre reprezentanții individuali ai proteinoizilor, colagenul, care face parte din țesutul conjunctiv, prezintă un mare interes (Fig. 1). Cea mai simplă metodă de obținere a acestuia este tratarea oaselor cu diluat acid clorhidric. În acest caz, mineralele intră în soluție, dar colagenul rămâne. Precursorul biologic al colagenului este procolagenul. Acesta, împreună cu colagenul, se găsește în piele și în alte țesuturi. Această proteină a fost izolată sub formă cristalină. Se deosebește de colagen atât prin compoziția sa de aminoacizi (conține mult aminoacid prolină, în timp ce colagenul conține multă hidroxiprolină), cât și prin aceea că este descompus de toate enzimele care hidrolizează proteinele.

Substanța proteică a tendoanelor și ligamentelor se numește elastina. Acest proteinoid este oarecum mai ușor afectat de sucurile digestive decât colagenul.

Keratinele sunt proteinoide caracteristice părului, coarnelor, unghiilor, epidermei și lânii. Conțin cantități relativ mari de cisteină și cistină.

Fibroinele sunt proteine ​​​​produse în glandele de filare ale insectelor: păianjeni, omizi ale unor fluturi (viermi de mătase), etc. Fibroina de mătase, care alcătuiește cea mai mare parte a firului de mătase, este eliberată sub formă lichidă, dar apoi se întărește rapid. Firele de mătase folosite la fabricarea țesăturilor sunt fibroină eliberată de adeziv sericin.

Proteine ​​complexe

Cele mai importante proteine ​​complexe sunt nucleoproteinele, cromoproteinele, glicoproteinele, fosfoproteinele, lipoproteinele. Grupul de proteine ​​complexe include proteine ​​care, pe lângă partea proteică, includ una sau alta grupare non-proteică - un grup protetic. Este eliberat în timpul hidrolizei proteinelor împreună cu produsele de descompunere hidrolitică a moleculei proteice - aminoacizi. Astfel, nucleoproteinele dau, la hidroliză, acizi nucleici și produșii lor de descompunere, glicoproteine ​​- glucide și substanțe apropiate carbohidraților, fosfoproteine ​​- acid fosforic, cromoproteine ​​- o grupă colorată, cel mai adesea hem, lipoproteine ​​- diverse lipide. Proteinele enzimatice complexe pot fi, de asemenea, descompuse într-o porțiune proteică și un grup protetic non-proteic. Toate aceste grupe protetice, mai mult sau mai puțin ferm asociate cu componenta proteică a proteinei complexe, sunt în majoritatea cazurilor bine studiate din punct de vedere chimic.

Orez. 1. Diagrama structurii colagenului.

Dintre proteinele complexe, nucleoproteinele sunt de mare interes. Importanța nucleoproteinelor este determinată în primul rând de faptul că aceste proteine, așa cum indică numele lor, alcătuiesc cea mai mare parte a unei părți extrem de importante a celulei - nucleul celular. Nucleul este centrul de control al vieții celulei. Procese precum diviziunea celulară, transmiterea informațiilor ereditare și controlul biosintezei proteinelor sunt efectuate cu participarea structurilor nucleare. Nucleoproteinele, sau mai degrabă dezoxiribonucleoproteinele, pot fi izolate din glanda timus, splină, spermatozoizi, eritrocitele nucleare ale păsărilor și din alte țesuturi. Pe lângă partea proteică, acestea conțin acid dezoxiribonucleic, care este responsabil pentru stocarea și transmiterea informațiilor ereditare.

În același timp, un alt tip de nucleoproteine ​​- ribonucleoproteinele - se găsesc predominant în citoplasma celulelor, participând direct la formarea celor mai importante sisteme biologice, în primul rând sistemul de biosinteză a proteinelor. În celulă, ribonucleoproteinele sunt parte integrantă organite celulare – ribozomi.

Acidul dezoxiribonucleic (ADN) face parte din cromatina, nucleoproteina complexă care formează cromozomii. În plus, într-o celulă există mai multe tipuri de acid ribonucleic (ARN). Există ARN mesager (ARNm), care este sintetizat la citirea informațiilor din ADN și pe care apoi este sintetizat un lanț polipeptidic; ARN de transfer (ARNt), care furnizează aminoacizi la ARNm și ARN ribozomal (ARNr), care face parte din organele celulare - ribozomi, care formează complexe cu ARNm. În aceste complexe, sinteza proteinelor are loc cu participarea tuturor celor trei tipuri de ARN și aminoacizi.

Acizii nucleici găsiți în nucleotide prezintă, de asemenea, un mare interes ca componente ale virusurilor, ocupând o poziție intermediară între moleculele de proteine ​​complexe și cele mai mici microorganisme patogene. Mulți virusuri pot fi obținute sub formă cristalină. Aceste cristale sunt o colecție de particule virale și ele, la rândul lor, constau dintr-un „caz” proteic și o moleculă de acid nucleic spiralizat situată în interiorul acesteia (Fig. 2). „Caza” proteică (înveliș viral) este construit dintr-un număr mare de subunități - molecule de proteine ​​conectate între ele folosind legături ionice și hidrofobe. Mai mult, legătura dintre învelișul proteic și acidul nucleic al particulelor virale este foarte fragilă. Când unii viruși pătrund într-o celulă, învelișul proteic rămâne la suprafață, iar acidul nucleic pătrunde în celulă și o infectează. Cu participarea acestui acid nucleic, proteinele virale și acidul nucleic viral sunt sintetizate în celulă, ceea ce duce în cele din urmă la formarea unui număr mare de noi particule virale și la moartea celulei infectate. Toate acestea ne permit să considerăm particula virală - o moleculă gigantică a unei proteine ​​nucleoproteice complexe - ca un fel de structură supermoleculară. Virușii reprezintă o legătură intermediară între substanțele chimice și sistemele biologice complexe. Virușii, precum nucleoproteinele, par să umple golul dintre „chimie” și „biologie”, dintre materie și ființă.

Componentele proteice ale proteinelor complexe ale nucleului celular, pe lângă proteinele de bază deja cunoscute nouă, histonele și protaminele, sunt și unele proteine ​​acide, așa-numitele proteine ​​cromatinei non-histone, a căror funcție principală este de a reglează activitatea acidului dezoxiribonucleic, ca principal deținător al informațiilor genetice.

Orez. 2. Virusul bolii mozaicului tutunului: 1 - helix ARN; 2 - subunități proteice care formează o carcasă de protecție.

Cromoproteinele sunt proteine ​​complexe care constau dintr-o proteină simplă și un compus chimic colorat asociat. Acest compus poate aparține unei varietăți de tipuri de substanțe chimice, dar cel mai adesea un astfel de compus organic formează și un complex cu un metal - fier, magneziu, cobalt.

Cromoproteinele includ proteine ​​atât de importante precum hemoglobinele, care transportă oxigenul prin sânge în țesuturi și mioglobina, o proteină găsită în celulele musculare ale vertebratelor și nevertebratelor. Mioglobina este de patru ori mai mică decât hemoglobina. Preia oxigen din hemoglobină și îl furnizează fibrelor musculare. În plus, hemocianina, care transportă oxigen la multe nevertebrate, este o cromoproteină. Această moleculă gigantică conține cupru în loc de fier, ca în hemoglobină și, prin urmare, are o culoare albastră. Prin urmare, sângele crustaceelor, calmarilor și caracatițelor este albastru, în contrast cu sângele roșu al animalelor.

Plantele conțin o cromoproteină verde - clorofilă. Partea sa non-proteică este foarte asemănătoare cu partea non-proteică a hemoglobinei, doar că în loc de fier conține magneziu. Cu ajutorul clorofilei, plantele captează energia luminii solare și o folosesc pentru fotosinteză.

Fosfoproteinele sunt proteine ​​complexe, a căror hidroliză, împreună cu aminoacizii, produce o cantitate mai mult sau mai puțin semnificativă de acid fosforic. Cel mai important reprezentant Acest grup de proteine ​​este cazeinogen din lapte. Pe lângă cazeinogen, grupul de fosfoproteine ​​include ovovitelina, o proteină izolată din ouă, ichthulin, o proteină obținută din icre de pește și altele. De mare interes sunt fosfoproteinele găsite în celulele creierului. S-a stabilit că fosforul acestor proteine ​​are o rată de reînnoire foarte mare.

Glicoproteinele sunt proteine ​​complexe, al căror grup non-proteic este un derivat al carbohidraților. Separarea componentei carbohidrat de glicoproteine ​​este adesea însoțită de hidroliza completă sau parțială a glicoproteinei. Astfel, în timpul hidrolizei diferitelor glicoproteine

Alături de aminoacizi, se obțin produse de hidroliză din grupa carbohidraților: manoză, galactoză, fucoză, xosamine, acizi glucuronic, neuraminic etc. grupul protetic al diferitelor glicoproteine ​​nu conține de obicei toate substanțele enumerate în unele glicoproteine; Partea de carbohidrați este asociată cu componenta proteică și este ușor separată de ea decolare. Grupele protetice ale unor glicoproteine, cunoscute colectiv ca mucopolizaharide (mai mult nume modern- glicozaminoglicali), se găsesc în țesuturi și în formă liberă. Aceste mucopolizaharide importante sunt acizii hialuronic și condroitinsulfuric, care fac parte din țesutul conjunctiv.

Glicoproteinele fac parte din toate țesuturile și sunt denumite în mod corespunzător: condromucoizi (din cartilaj), steomucoizi (din oase), ovomucoizi (din albușuri de ou), mucină (din salivă). Sunt prezente și în ligamente și tendoane și au mare valoare. De exemplu, vâscozitatea ridicată a salivei, asociată cu prezența mucinei în ea, facilitează alunecarea alimentelor în stomac, protejând mucoasa bucală de deteriorarea mecanică și iritația cauzată de substanțe chimice.

În prezent, se obișnuiește să se împartă toate glicoproteinele în două grupe mari: glicoproteinele în sine și complexele polizaharid-proteină. Primele au un număr mic de resturi monozaharide diferite, lipsite de o unitate repetată și atașate covalent la lanțul polipeptidic. Majoritatea proteinelor din zer sunt glicoproteine. Se crede că aceste lanțuri heteropolizaharide sunt asemănătoare cărți poștale, prin care proteinele sunt recunoscute de anumite țesuturi. În același timp, lanțurile heteropolizaharide situate pe suprafața celulelor sunt adresele pe care aceste proteine ​​le urmează pentru a ajunge în celulele acelui țesut anume, nu în altul.

Complexele polizaharidă-proteină au un număr mare de reziduuri de carbohidrați în partea polizaharidă se pot distinge întotdeauna în ele, în unele cazuri, legătura proteină-carbohidrat este covalentă, în altele este electrostatică; Dintre complexele polizaharide-proteine, proteoglicanii joacă un rol important. Ele formează baza extracelulară a țesutului conjunctiv și pot reprezenta până la 30% din masa uscată a țesutului. Acestea sunt substanțe care conțin un număr mare de grupări încărcate negativ, multe lanțuri laterale heteropolizaharide diferite legate covalent de scheletul polipeptidic. Spre deosebire de glicoproteinele obișnuite, care conțin câteva procente de carbohidrați, proteoglicanii conțin până la 95% sau mai mulți carbohidrați. În proprietățile lor fizico-chimice, ele amintesc mai mult de polizaharide decât de proteine. Grupările polizaharide ale proteoglicanilor pot fi obținute cu randament bun după tratarea lor cu enzime proteolitice. Proteoglicanii îndeplinesc mai multe funcții biologice: în primul rând, mecanice, deoarece protejează suprafețele articulare și servesc ca lubrifiant; în al doilea rând, sunt o sită care reține particule moleculare mari și facilitează pătrunderea numai a particulelor cu greutate moleculară mică prin bariera de proteoglican; în al treilea rând, ei leagă cationii atât de strâns încât chiar și cationii K + și Na + asociați cu proteoglicanii aproape nu se disociază și proprietățile lor ionice nu apar. Cationii de Ca 2+ nu se leagă doar de proteoglicani, dar contribuie și la unificarea moleculelor acestora.

Pereții celulari ai microorganismelor conțin complexe polizaharide-proteine ​​care sunt și mai durabile. Aceste complexe conțin peptide în loc de proteine ​​și, prin urmare, se numesc peptidoglicani. Aproape întreaga membrană celulară este o macromoleculă gigantică de tip sac - peptidoglican, iar structura sa poate varia oarecum în funcție de tipul de bacterie. Dacă partea de carbohidrați a peptidoglicanului în bacterii diferite tipuri este aproape la fel, apoi în partea proteică există o variație atât a aminoacizilor, cât și a secvenței acestora în funcție de tipul de bacterie. Legăturile dintre carbohidrați și peptide din peptidoglicani sunt covalente și foarte puternice.

Proteine ​​complexe Lipoproteinele constau dintr-o parte proteică și o parte lipidă-grăsime asociată cu aceasta în diferite proporții. Lipoproteinele sunt de obicei insolubile în eter, benzen, cloroform și alți solvenți organici. Cu toate acestea, sunt cunoscuți compuși ai lipidelor cu proteine, care, în proprietățile lor fizico-chimice, sunt mai aproape de lipidele și lipoidele tipice, adică de substanțe asemănătoare grăsimilor, decât de proteine. Astfel de substanțe se numesc proteolipide.

O serie de proteine ​​au capacitatea de a se combina cu lipidele pentru a forma complexe mai mult sau mai puțin stabile: albumine, unele fracțiuni de globuline, proteine ​​ale membranelor celulare și unele microstructuri celulare. Într-un organism viu, proteinele simple pot fi asociate cu diferite lipide și lipoide. Cel mai adesea, legătura dintre proteină și lipide în astfel de cazuri este necovalentă, dar cu toate acestea este puternică și chiar și atunci când sunt tratate cu solvenți organici în condiții blânde, lipidele nu sunt separate de proteină. Acest lucru este posibil numai atunci când partea proteică este denaturată.

Lipoproteinele joacă un rol important în formarea componentelor structurale ale celulei, în special în formarea diferitelor membrane celulare: mitocondriale, microzomale etc. O mulțime de lipoproteine ​​fac parte din țesutul nervos. Sunt izolați atât de substanța albă, cât și de cea cenușie a creierului. Există, de asemenea, lipoproteine ​​în sângele oamenilor și animalelor.

Printre proteinele dotate cu funcții catalitice - enzime - se mai pot găsi nu numai proteine ​​simple, ci și complexe, formate dintr-o componentă proteică și un grup non-proteic. Aceste proteine ​​includ enzime care catalizează diferite procese redox. Grupările neproteice ale unora dintre ele sunt apropiate ca structură și proprietăți de grupele neproteice ale hemoglobinei - hem și au o culoare pronunțată, ceea ce le permite să fie clasificate ca cromoproteine. Există o serie de proteine ​​enzimatice care conțin atomi ai unuia sau altuia metal (fier, cupru, zinc etc.) asociați direct cu structura proteinei. Aceste proteine ​​enzimatice complexe se numesc metaloproteine.

Proteinele care conțin fier includ feritina, transferrina și hemosiderina. Transferrina este o proteină de fier solubilă în apă cu o greutate moleculară de aproximativ 90.000, care se găsește în principal în serul sanguin din fracția β-globulină. Proteinele conțin 0,13% fier; aceasta este de aproximativ 150 de ori mai mică decât în ​​feritină. Fierul se leagă de proteine ​​folosind grupările hidroxil ale tirozinei. Transferrina este un purtător fiziologic de fier în organism.

Sunt cunoscute o serie de enzime a căror activitate depinde de prezența metalelor în molecula proteică. Acestea sunt alcool dehidrogenază care conține zinc, fosfohidrolaze inclusiv magneziu, citocrom oxidază care conține cupru și alte enzime.

Pe lângă grupele de proteine ​​enumerate, se pot distinge complexe supramoleculare mai complexe, care conțin simultan proteine, lipide, carbohidrați și acizi nucleici. Țesutul cerebral, de exemplu, conține liponucleoproteine, lipoglicoproteine, lipogliconucleoproteine.

Descărcați rezumatul: Nu aveți acces pentru a descărca fișiere de pe serverul nostru.