Proteină este o macromoleculă care abundă în celule. Fiecare dintre ele îndeplinește o funcție specifică, dar nu sunt toate la fel, așa că au o anumită clasificare care definește diferitele tipuri de proteine. Această clasificare este utilă de luat în considerare.

Definiția proteinelor: Ce este proteina?

Proteinele, din grecescul „πρωτεῖος”, sunt biomolecule formate din lanțuri liniare de aminoacizi.

Datorită proprietăților lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate ca proteine ​​simple (holoproteine), formate numai din aminoacizi sau derivați ai acestora; proteine ​​conjugate (heteroproteine), formate din aminoacizi insotiti de diverse substante, si proteine ​​derivate, substante formate prin denaturarea si scindarea celor anterioare.

Proteinele sunt esențiale pentru viață, mai ales pentru funcția lor plastică (alcătuiesc 80% din protoplasma deshidratată a fiecărei celule), dar și pentru funcțiile lor de bioreglare (fac parte din enzime) și de apărare (anticorpii sunt proteine).

Proteinele joacă un rol vital în viață și sunt cele mai versatile și diverse biomolecule. Ele sunt necesare pentru creșterea corpului și îndeplinesc un număr mare de funcții diferite, inclusiv:

• Constructii de tesaturi. Aceasta este cea mai importantă funcție a proteinelor (de exemplu: colagen)
• Contabilitate (actină și miozină)
• Enzimatice (de exemplu: zaharază și pepsină)
• Homeostatic: cooperează la menținerea pH-ului (deoarece acţionează ca un tampon chimic)
• Imunologic (anticorpi)
• Cicatrizarea rănilor (de exemplu, fibrină)
• protectoare (de exemplu, trombina si fibrinogen)
• Transducția semnalului (de exemplu rodopsina).

Proteinele sunt formate din aminoacizi. Proteinele tuturor ființelor vii sunt determinate în primul rând de genetica lor (cu excepția unor peptide antimicrobiene de sinteză non-ribozomală), adică informațiile genetice determină în mare măsură ce proteine ​​​​o celulă, țesut și organism produce.

Proteinele sunt sintetizate în funcție de modul în care sunt reglate genele care le codifică. Prin urmare, sunt susceptibili la semnale sau factori externi. Setul de proteine ​​exprimat în acest caz se numește proteom.

Cinci proprietăți de bază care permit existența și funcționarea proteinelor:

1. Tampon de pH (cunoscut sub numele de efect de tamponare): Acţionează ca tampon de pH datorită naturii lor amfotere, adică se pot comporta ca acizi (donând electroni) sau ca baze (acceptând electroni).
2. Capacitate electrolitică: Determinată prin electroforeză, o metodă analitică în care dacă proteinele sunt transferate la polul pozitiv, se datorează faptului că molecula lor are o sarcină negativă și invers.
3. Specificitate: Fiecare proteină are o funcție specifică, care este determinată de structura sa primară.
4. Stabilitate: O proteină trebuie să fie stabilă în mediul în care își îndeplinește funcția. Pentru a realiza acest lucru, majoritatea proteinelor apoase creează un miez hidrofob ambalat. Acest lucru se datorează timpului de înjumătățire și turnover-ului proteinei.
5. Solubilitate: Este necesară solvatarea proteinei, care se realizează prin expunerea suprafeței proteinei la reziduuri cu același grad de polaritate. Se menține atâta timp cât există legături puternice și slabe. Dacă temperatura și pH-ul cresc, solubilitatea se pierde.

Denaturarea proteinelor

Dacă într-o soluție de proteine ​​apar modificări ale pH-ului, modificări ale concentrației, excitației moleculare sau schimbări bruște de temperatură, solubilitatea proteinelor poate fi redusă până la punctul de precipitare. Acest lucru se datorează faptului că legăturile care mențin conformația globulară sunt rupte și proteina adoptă o conformație filamentoasă. Astfel, stratul de molecule de apă nu acoperă complet moleculele de proteine, care tind să se lege între ele, rezultând formarea de particule mari care precipită.

În plus, proprietățile sale biocatalitice dispar la schimbare centru activ. Proteinele în această stare nu pot îndeplini activitățile pentru care au fost concepute pe scurt, nu funcționează.

Această conformație se numește denaturare. Denaturarea nu afectează legăturile peptidice: atunci când este returnată conditii normale se poate întâmpla ca proteina să-și recapete conformația primitivă, care se numește renaturare.

Exemple de denaturare sunt tăierea laptelui din cauza denaturarii cazeinei, precipitarea albușului de ou în care ovalbumina este denaturată prin căldură sau fixarea părului pieptănat din cauza expunerii la căldură a keratinelor de păr.

Clasificarea proteinelor

Conform formei

Proteine ​​fibroase: au lanțuri polipeptidice lungi și o structură secundară atipică. Sunt insolubile în apă și în soluții apoase. Câteva exemple în acest sens sunt cheratina, colagenul și fibrina.

Proteine ​​globulare: sunt caracterizate prin plierea lanțurilor lor într-o formă sferică strânsă sau compactă, lăsând grupările hidrofobe din proteine ​​și grupările hidrofile în exterior, făcându-le solubile în solvenți polari precum apa. Cele mai multe enzime, anticorpi, unii hormoni și proteine ​​de transport sunt exemple de proteine ​​globulare.

proteine ​​mixte: au o parte fibrilară (de obicei în centrul proteinei) și o altă parte sferică (la capăt).

După compoziția chimică

Proteine ​​simple sau holoproteine: atunci când sunt hidrolizați, se produc doar aminoacizi. Exemple de astfel de substanțe sunt insulina și colagenul (sferic și fibros), albumina.

Conjugate sau heteroproteine: aceste proteine ​​conțin lanțuri polipeptidice și un grup protetic. Partea non-aminoacid se numește grupare protetică, poate fi un acid nucleic, lipidic, zahăr sau ion anorganic. Exemple în acest sens sunt mioglobina și citocromul. Proteinele conjugate sau heteroproteinele sunt clasificate în funcție de natura grupului lor protetic:

• Nucleoproteine: acizi nucleici.
• Lipoproteine: fosfolipide, colesterol și trigliceride.
• Metaloproteine: un grup compus din metale.
• Cromoproteine: Acestea sunt proteine ​​conjugate cu un grup cromofor (o substanță colorată care conține un metal).
• Glicoproteine: un grup format din carbohidrați.
• Fosfoproteine: proteine ​​conjugate cu un radical fosfat, altul decât un acid nucleic sau fosfolipide.

Surse de proteine origine vegetală proteinele precum leguminoasele sunt de o calitate mai scăzută decât proteinele animale, deoarece furnizează mai puțini aminoacizi esențiali, ceea ce este compensat de un amestec adecvat al ambelor.

Un adult ar trebui să consume proteine ​​în conformitate cu stilul său de viață, adică cu atât mai mult activitate fizică, cu atât vei avea nevoie de mai multe surse de proteine ​​decât cele sedentare.

La bătrânețe, încă arătând inconsecvent, nu este nevoie de un aport mai mic de proteine, dar se recomandă creșterea cantității deoarece regenerarea țesuturilor este foarte importantă în această etapă. În plus, trebuie să ținem cont posibila aparitie boli cronice care pot degrada proteinele.

Aici vă spunem care alimente sunt cele mai bune surse de proteine:

Produse cu proteine ​​animale

• Ouă: Aceasta este o sursă bună de proteine, deoarece conține albumină de calitate excelentă număr mare aminoacizi esentiali.
• Pește (somon, hering, ton, cod, păstrăv...).
• Lapte.
• Produse lactate, brânză sau iaurt.
• Carne rosie, curcan, muschiu si pui.

Aceste alimente contin proteine ​​cu cantitati mari de aminoacizi esentiali (cei care nu pot fi sintetizati de organism, deci trebuie obtinuti prin alimentatie).

Produse cu proteine ​​vegetale

• Leguminoasele (linte, fasole, năut, mazăre...) trebuie completate cu alte alimente precum cartofii sau orezul.
• Legume cu frunze verzi (varza, spanac...).
• Nuci precum fisticul sau migdalele (atâta timp cât nu sunt prăjite sau sărate).
• Seitan, quinoa, soia, alge marine.

Digestia proteinelor începe de obicei în stomac când pepsinogenul este transformat în pepsină de către acidul clorhidric și continuă prin acțiunea tripsinei și a chimotripsinei în intestin.

Proteinele dietetice sunt degradate în peptide și aminoacizi din ce în ce mai mici și derivații acestora, care sunt absorbiți de epiteliul gastrointestinal. Rata de absorbție a aminoacizilor individuali este foarte dependentă de sursa de proteine. De exemplu, digestibilitatea multor aminoacizi la om diferă între proteina din soia și proteina din lapte și între proteinele individuale din lapte, cum ar fi beta-lactoglobulina și cazeina.

Pentru proteinele lactate, aproximativ 50% din proteina consumată este digerată în stomac sau intestinul subțire, iar 90% este deja digerată atunci când hrana ingerată ajunge la ileon.
Pe lângă rolul lor în sinteza proteinelor, aminoacizii sunt și o sursă importantă de nutriție cu azot. Proteinele, ca și carbohidrații, conțin patru kilocalorii pe gram, în timp ce lipidele conțin nouă kilocalorii. Alcoolii - șapte kcal. Aminoacizii pot fi transformați în glucoză printr-un proces numit gluconeogeneză.

Veverițe

– biopolimeri, ai căror monomeri sunt α-aminoacizi legați între ei prin legături peptidice.
Izolează aminoacizii hidrofobŞi hidrofil, care, la rândul lor, sunt împărțite în acide, bazice și neutre. O caracteristică a a-aminoacizilor este capacitatea lor de a interacționa între ei pentru a forma peptide.
Evidențiați:

1. dipeptide (carnozina si anserina, localizat în mitocondrii; fiind AO, prevenind umflarea acestora);

2. oligopeptide, incluzând până la 10 reziduuri de aminoacizi. De exemplu: tripeptidă glutation servește ca unul dintre principalii agenți reducători în ARZ, care reglează intensitatea LPO. VasopresinaŞi oxitocina- hormonii lobului posterior al glandei pituitare, includ 9 aminoacizi.

Sunt polipeptidă s și, în funcție de proprietățile pe care le prezintă, ele sunt clasificate în diferite clase de compuși. Medicii cred că dacă administrarea parenterală a unei polipeptide provoacă respingere ( reactie alergica), atunci ar trebui luat în considerare proteină; dacă nu se observă un astfel de fenomen, atunci termenul rămâne același ( polipeptidă). Hormonul adenohipofizei ACTH, care afectează secreția de GCS în cortexul suprarenal, sunt clasificate ca polipeptide (39 de aminoacizi) și insulină, constând din 51 de monomeri și capabil să declanșeze un răspuns imun, este o proteină.

Niveluri de organizare a unei molecule de proteine.

Orice polimer tinde să adopte o conformație mai favorabilă din punct de vedere energetic, care se menține datorită formării de legături suplimentare, care se realizează folosind grupuri de radicali de aminoacizi. Se obișnuiește să se distingă patru niveluri de organizare structurală a proteinelor. Structura primară– secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic, legat covalent prin peptidă ( amidă), iar radicalii vecini sunt la un unghi de 180 0 (trans-forma). Prezența a mai mult de 2 duzini de aminoacizi proteinogeni diferiți și capacitatea lor de a se lega în secvențe diferite determină diversitatea proteinelor în natură și îndeplinirea lor pentru o mare varietate de funcții. Structura primară a proteinelor persoană individuală determinate genetic și transmise de la părinți folosind polinucleotide ADN și ARN. În funcție de natura radicalilor și cu ajutorul unor proteine ​​speciale - însoţitori lanțul polipeptidic sintetizat se potrivește în spațiu - plierea proteinelor.

Structura secundară Proteina are forma unui helix sau a unui strat β-pliat. Proteinele fibrilare (colagen, elastina) au structura beta. Alternarea secțiunilor elicoidale și amorfe (dezordonate) le permite să se apropie și, cu ajutorul însoțitorilor, să formeze o moleculă mai dens - structura tertiara.

Se formează combinarea mai multor lanțuri polipeptidice în spațiu și crearea unei formațiuni macromoleculare funcționale structura cuaternară veveriţă. Astfel de micelii sunt de obicei numite oligo- sau multimeri, iar componentele lor sunt subunități ( protomeri). O proteină cu structură cuaternară are activitate biologică numai dacă toate subunitățile sale sunt conectate între ele.

Astfel, orice proteină naturală se caracterizează printr-o organizare unică, care îi asigură funcțiile fizico-chimice, biologice și fiziologice.

Proprietăți fizico-chimice.

Proteinele au dimensiuni mari și au o greutate moleculară mare, care variază de la 6.000 la 1.000.000 de Daltoni și mai mare, în funcție de numărul de aminoacizi și numărul de protomeri. Moleculele lor au diferite forme: fibrilare– păstrează structura secundară; globular– având o organizare superioară; si amestecate. Solubilitatea proteinelor depinde de mărimea și forma moleculei și de natura radicalilor de aminoacizi. Proteinele globulare sunt foarte solubile în apă, în timp ce proteinele fibrilare sunt fie ușor, fie insolubile.

Proprietățile soluțiilor proteice: au presiune osmotică scăzută, dar oncotică ridicată; vâscozitate ridicată; capacitate slabă de difuzie; adesea tulbure; opalescent ( Fenomenul Tyndall), - toate acestea sunt folosite în izolarea, purificarea și studiul proteinelor native. Separarea componentelor unui amestec biologic se bazează pe precipitarea acestora. Depunerea reversibilă se numește sărând afară , dezvoltându-se sub acţiunea sărurilor de metale alcaline, sărurilor de amoniu, alcaline diluate şi acizi. Este folosit pentru a obține fracții pure care își păstrează structura și proprietățile native.

Gradul de ionizare al unei molecule de proteină și stabilitatea acesteia în soluție sunt determinate de pH-ul mediului. Se numește valoarea pH-ului unei soluții la care sarcina particulelor tinde spre zero punct izoelectric . Astfel de molecule sunt capabile să se miște într-un câmp electric; viteza de mișcare este direct proporțională cu cantitatea de sarcină și invers proporțională cu masa globulului, care stă la baza electroforezei pentru separarea proteinelor serice.

depunere ireversibilă - denaturare. Dacă reactivul pătrunde adânc în micelă și distruge legături suplimentare, firul așezat compact se desfășoară. Datorită grupărilor eliberate, moleculele care se apropie se lipesc împreună și precipită sau plutesc și își pierd proprietățile biologice. Factori de denaturare: fizic(temperatura peste 40°C, diverse tipuri radiații: raze X, α-, β-, γ, UV); chimic(acizi concentrați, alcaline, săruri de metale grele, uree, alcaloizi, unele medicamente, otrăvuri). Denaturarea este utilizată în asepsie și antiseptice, precum și în cercetarea biochimică.

Proteinele au proprietăți diferite (Tabelul 1.1).

Tabelul 1.1

Proprietățile biologice ale proteinelor

Specificitate	este determinată de compoziția unică de aminoacizi a fiecărei proteine, care este determinată genetic și asigură adaptarea organismului la condițiile de mediu în schimbare, dar, pe de altă parte, necesită luarea în considerare a acestui fapt la transfuzia de sânge, organe și țesuturi.
Liganditatea	capacitatea radicalilor de aminoacizi de a forma legături cu substanțe de natură diferită ( liganzi): carbohidrați, lipide, nucleotide, compuși minerali. Dacă conexiunea este puternică, atunci acest complex, numit proteine ​​complexe, îndeplinește funcțiile destinate acestuia.
Cooperare	caracteristic proteinelor cu structură cuaternară. Hemoglobina este formată din 4 protomeri, fiecare dintre care este conectat la hem, care se poate lega de oxigen. Dar hemul primei subunități face acest lucru încet, iar fiecare subunități ulterioare o face mai ușor.
Multifunctionalitate	capacitatea unei proteine ​​de a îndeplini o varietate de funcții. Miozina, o proteină contractilă musculară, are și activitate catalitică, hidrolizând ATP atunci când este necesar. Hemoglobina menționată mai sus este, de asemenea, capabilă să funcționeze ca o enzimă - catalaza.
Complementaritatea	Toate proteinele sunt aranjate în spațiu astfel încât să se formeze zone complementar alți compuși, care asigură îndeplinirea diferitelor funcții (formarea de enzimă-substrat, hormon-receptor, complexe antigen-anticorp.

Clasificarea proteinelor

Evidențiați proteine ​​simple , constând numai din aminoacizi, și complex , inclusiv grupul protetic. Proteinele simple sunt împărțite în globular și fibrilar, și, de asemenea, în funcție de compoziția de aminoacizi pe bazic, acid, neutru. Proteinele de bază globulare - protamine și histone. Au o greutate moleculară mică, datorită prezenței argininei și lizinei, au o bazicitate pronunțată, datorită sarcinii „-”, interacționează ușor cu polianionii acizilor nucleici. Histonele, prin legarea de ADN, ajută la încadrarea compactă în nucleu și la reglarea sintezei proteinelor. Această fracțiune este eterogenă și atunci când interacționează între ele, se formează nucleozomi, pe care sunt înfăşurate firele de ADN.

Proteinele globulare acide includ albumine și globuline, continuta in fluidele extracelulare (plasma sanguina, lichidul cefalorahidian, limfa, laptele) si difera ca greutate si marime. Albuminele au o greutate moleculară de 40-70 mii D, spre deosebire de globuline (peste 100 mii D). Primele includ acid glutamic, care creează o sarcină mare „-” și o înveliș de hidratare, permițând soluției lor să fie foarte stabilă. Globulinele sunt proteine ​​mai puțin acide, prin urmare sunt ușor sărate și sunt eterogene, sunt împărțite în fracțiuni prin electroforeză. Ele sunt capabile să se lege de diverși compuși (hormoni, vitamine, otrăvuri, medicamente, ioni), asigurându-le transportul. Cu ajutorul lor sunt stabilizați parametri importanți ai homeostaziei: pH-ul și presiunea oncotică. De asemenea, distins imunoglobuline(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), care servesc ca anticorpi, precum și ca factori de coagulare a proteinelor.

Clinica folosește așa-numitul raportul de proteine ​​(BC) , reprezentând raportul dintre concentrația de albumină și concentrația de globulină:

Valorile sale fluctuează în funcție de procesele patologice.

Proteine ​​fibrilareîmpărțit în două grupe: solubil ( actina, miozina, fibrinogen) şi insolubilîn apă și soluții de apă-sare (proteine ​​suport - colagen, elastina, reticulinași cele tegumentare - cheratinațesături).

Clasificarea proteinelor complexe se bazează pe caracteristicile structurale ale grupului protetic. Metaloproteine — feritina, bogat în cationi de fier, și localizat în celulele sistemului fagocitar mononuclear (hepatocite, splenocite, celule măduvei osoase), este un depozit al acestui metal. Excesul de fier duce la acumularea în țesuturi - hemosiderina, provocând dezvoltarea hemosideroza. Metaloglicoproteine ​​- transferinăŞi ceruloplasmina plasma sanguină, servind ca forme de transport ale ionilor de fier și respectiv de cupru, a fost dezvăluită activitatea lor antioxidantă. Activitatea multor enzime depinde de prezența ionilor metalici în molecule: pentru xantin dehidrogenază - Mo ++, arginază - Mn ++ și alcoolDH - Zn ++.

Fosfoproteine – cazeinogen din lapte, vitelin de gălbenuș și ovalbumină de albuș de ou, ichtulină de caviar de pește. Ele joacă un rol important în dezvoltarea embrionului, fătului și nou-născutului: aminoacizii lor sunt necesari pentru sinteza propriilor proteine ​​tisulare, iar fosfatul este folosit fie ca o legătură în PL - structurile obligatorii ale membranelor celulare, fie ca o componentă importantă a macroergilor – surse de energie în geneza diverșilor compuși. Enzimele își reglează activitatea prin fosforilare-defosforilare.

Inclus nucleoproteine include ADN și ARN. Histonele sau protaminele acționează ca apoproteine. Orice cromozom este un complex al unei molecule de ADN cu multe histone. Prin utilizarea nucleozomi firul acestei polinucleotide este înfăşurat, ceea ce îi reduce volumul.

Glicoproteine includ diverși carbohidrați (oligozaharide, GAG, cum ar fi acidul hialuronic, condroitină, dermatan, keratan, sulfați de heparan). Mucusul, bogat în glicoproteine, are o vâscozitate ridicată, protejând pereții organelor goale de iritanți. Glicoproteinele membranare asigură contacte intercelulare, funcționarea receptorilor, iar în membranele plasmatice ale eritrocitelor sunt responsabile pentru specificitatea grupului sângelui. Anticorpii (oligozaharide) interacționează cu antigeni specifici. Funcționarea interferonilor și a sistemului complementului se bazează pe același principiu. Ceruloplasmina și transferrina, care transportă ioni de cupru și fier în plasma sanguină, sunt și ele glicoproteine. Unii hormoni ai adenohipofizei aparțin acestei clase de proteine.

Lipoproteinele grupul protetic contine diverse lipide (TAG, colesterol liber, esterii sai, PL). În ciuda prezenței unei mari varietăți de substanțe, principiul structural al micelilor medicamentoase este similar (Fig. 1.1). În interiorul acestei particule există o picătură de grăsime care conține lipide nepolare: TAG și esteri de colesterol. În exterior, nucleul este înconjurat de o membrană cu un singur strat formată din PL, o proteină (apolipoproteina)și HS. Unele proteine ​​sunt integrale și nu pot fi separate de lipoproteină, în timp ce altele pot fi transferate de la un complex la altul. Fragmentele polipeptidice formează structura particulei, interacționează cu receptorii de pe suprafața celulelor, determinând ce țesuturi au nevoie de ea și servesc ca enzime sau activatori ai acestora care modifică medicamentul. Următoarele tipuri de lipoproteine ​​au fost izolate prin ultracentrifugare: CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Fiecare tip de lipide se formează în țesuturi diferite și asigură transportul anumitor lipide în fluidele biologice. Moleculele acestor proteine ​​sunt foarte solubile în sânge, deoarece Au dimensiuni mici și au o sarcină negativă la suprafață. O parte din LP poate difuza cu ușurință prin intima arterelor, hrănindu-l. Chilomicronii servesc ca purtători ai lipidelor exogene, mișcându-se mai întâi prin limfă și apoi prin fluxul sanguin. Pe măsură ce progresează, CM-urile își pierd lipidele, dându-le celulelor. VLDL servesc ca principalele forme de transport ale lipidelor sintetizate în ficat, în principal TAG, și se realizează livrarea colesterolului endogen din hepatocite către organe și țesuturi. LDL. Pe măsură ce donează lipide celulelor țintă, densitatea acestora crește (sunt transformate în BOB). Are loc faza catabolică a metabolismului colesterolului HDL, care îl transferă din țesuturi în ficat, de unde este excretat prin tractul gastrointestinal din organism ca parte a bilei.

U cromoproteinele un grup protetic poate fi o substanță care are o culoare. Subclasa - hemoproteinele, servește ca parte non-proteică heme. Hemoglobină eritrocitele asigură schimbul de gaze, au o structură cuaternară și constau din 4 lanțuri polipeptidice diferite la embrion, făt și copil (Secțiunea IV. Capitolul 1). Spre deosebire de Hb mioglobina are un lanț hem și un polipeptid, rulat într-un glob. Afinitatea mioglobinei pentru oxigen este mai mare decât cea a hemoglobinei, astfel încât este capabilă să accepte gazul, să-l depoziteze și să-l elibereze în mitocondrii după cum este necesar. Proteinele care conțin hem includ catalază, peroxidază, care sunt enzime ARZ; citocromilor– componente ale ETC, care este responsabil pentru principalul proces bioenergetic din celule. Printre dehidrogenazele implicate în respirația tisulară, găsim flavoproteine– cromoproteine ​​care au culoarea galbenă (flavos – galben) datorită prezenței flavonoidelor – componente FMN și FAD. rodopsina– o proteină complexă al cărei grup protetic este forma activă a vitaminei A – retinol culoare galben-portocalie. Vizual violet este principala substanță sensibilă la lumină a tijelor retinei și asigură percepția luminii la amurg.

Funcțiile proteinelor

Structural (plastic)	Proteinele formează baza membranelor celulare și organelelor și formează, de asemenea, baza țesutului (colagenul în țesutul conjunctiv).
catalitic	Toate enzimele - proteinele - sunt biocatalizatori.
de reglementare	Mulți hormoni secretați de lobul anterior al glandei pituitare și glandele paratiroide sunt de natură proteică.
Transport	În plasma sanguină albumine asigura transferul IVH si bilirubinei. Transferrina responsabil pentru livrarea cationilor de fier.
Respirator	Micele hemoglobină, localizate în eritrocite, sunt capabile să se lege de diferite gaze, în principal oxigen și dioxid de carbon, participând direct la schimbul de gaze.
Contractiv	Proteine ​​specifice miocitelor ( actina si miozina) - participanți la contracție și relaxare. O proteină din citoschelet prezintă un efect similar în momentul divergenței cromozomilor în timpul mitozei. tubulina.
De protecţie	Factorii de coagulare a proteinelor protejează organismul de pierderea inadecvată de sânge. Proteinele imune (γ-globuline, interferon, proteine ​​din sistemul complementului) luptă împotriva substanțelor străine care intră în organism - antigene.
Homeostatic	Proteinele extra și intracelulare pot menține un nivel constant al pH-ului ( sisteme tampon) și presiunea oncotică a mediului.
Receptor	Glicoproteinele membranelor celulare și organoide, localizate în zone externe, percep diverse semnale de reglare.
Vizual	Semnalele vizuale din retină sunt primite de o proteină - rodopsina.
nutritiv	Albuminele și globulinele din plasmă sanguină servesc drept rezerve de aminoacizi
	Proteine ​​cromozomiale ( histone, protamine) sunt implicați în crearea unui echilibru de exprimare și reprimare a informațiilor genetice.
Energie	În timpul postului sau proceselor patologice, când utilizarea carbohidraților în scopuri energetice este întreruptă (cu diabet zaharat) proteoliza tisulară este îmbunătățită, ai căror produse sunt aminoacizi ( cetogenic), care se descompun și servesc drept surse de energie.

Pe baza diferențelor de compoziție sau formă.

După compoziție Proteinele sunt împărțite în două grupe:

Proteinele simple (proteinele) constau numai din aminoacizi: protaminele și histonele au proprietăți de bază și fac parte din nucleoproteine. Histonele sunt implicate în reglarea activității genomului. Prolaminele și glutelinele sunt proteine ​​de origine vegetală care alcătuiesc cea mai mare parte a glutenului. Albuminele și globulinele sunt proteine ​​de origine animală. Serul de sânge, laptele, albușurile de ou și mușchii sunt bogate în ele.

Proteinele complexe (proteide = proteine) conțin o parte neproteică - un grup protetic. Dacă grupul protetic este un pigment (hemoglobină, citocromi), atunci acestea sunt cromoproteine. Proteinele asociate cu acizii nucleici sunt nucleoproteine.

Lipoproteinele sunt asociate cu unele lipide. Fosfoproteine ​​- constau din proteine ​​si fosfat labil. Există multe în lapte, în sistemul nervos central și ouă de pește. Glicoproteinele sunt asociate cu carbohidrații și derivații acestora.

Metaloproteinele sunt proteine ​​care conțin fier non-hem și formează, de asemenea, rețele de coordonare cu atomii de metal din proteinele enzimatice.

Ele se disting prin formă

Proteinele globulare sunt lanțuri polipeptidice strâns pliate, de formă sferică, este importantă pentru ele. Bine solubil în apă, în soluții diluate de acizi, baze, săruri. Proteinele globulare îndeplinesc funcții dinamice. De exemplu, insulina, proteinele din sânge, enzimele.

Proteinele fibrilare sunt molecule cu structură secundară. Sunt construite din lanțuri peptidice paralele, relativ întinse, alungite, adunate în mănunchiuri, formând fibre (keratina unghiilor, părului, pânze de păianjen, mătase, colagen de tendon). Ele îndeplinesc o funcție predominant structurală.

Funcțiile proteinelor:

Construcție - proteinele participă la formarea structurilor celulare și extracelulare: fac parte din membranele celulare, lână, păr, tendoane, pereții vaselor etc.

Funcția de protecție = Imunologică. Ca răspuns la pătrunderea proteinelor străine sau a microorganismelor (antigene) în organism, se formează proteine ​​speciale - anticorpi care le pot lega și neutraliza. Sinteza imunoglobulinelor are loc în limfocite. Fibrina, formată din fibrinogen, ajută la oprirea sângerării.

Funcția motorului. Proteinele contractile asigură mișcarea celulelor și a structurilor intracelulare: formarea pseudopodiilor, pâlpâirea cililor, bătaia flagelilor, contracția musculară și mișcarea frunzelor la plante.

Funcția semnal. Membrana de suprafață a celulei conține molecule de proteine ​​încorporate care își pot schimba structura terțiară ca răspuns la factorii de mediu. Acesta este modul în care semnalele sunt primite din mediul extern și comenzile sunt transmise către celulă.

Funcția de stocare. Unele substanțe pot fi stocate în organism. De exemplu, în timpul descompunerii hemoglobinei, fierul nu este îndepărtat din organism, ci este stocat în splină, formând un complex cu proteina feritina. Proteinele de rezervă includ proteinele din ou și din lapte.

Funcția energetică. Când 1 g de proteină se descompune în produse finite, se eliberează 17,6 kJ. Defalcarea are loc mai întâi la aminoacizi, apoi la apă, amoniac și dioxid de carbon.

Cu toate acestea, proteinele sunt folosite ca sursă de energie atunci când grăsimile și carbohidrații sunt consumați.

Funcția catalitică. Accelerarea reacțiilor biochimice sub influența proteinelor - enzime. Trofic. Hrănește embrionul

stadii incipiente

dezvoltă și depozitează substanțe și ioni valoroși din punct de vedere biologic.

Lipidele

Un grup mare de compuși organici care sunt derivați ai alcoolului trihidroxilic glicerol și a acizilor grași superiori. Deoarece structurile nepolare și hidrofobe predomină în moleculele lor, acestea sunt insolubile în apă, dar solubile în solvenți organici.

Simplu - conțin doar aminoacizi (albumină, globuline, histone, protamine). Aceste proteine ​​sunt caracterizate în detaliu mai jos.

Complex – pe lângă aminoacizi, există componente neproteice (nucleoproteine, fosfoproteine, metaloproteine, lipoproteine, cromoproteine, glicoproteine). Aceste proteine ​​sunt caracterizate în detaliu mai jos.

CLASIFICAREA PROTEINELOR SIMPLE

Un grup de proteine ​​din plasma sanguină cu o greutate moleculară de aproximativ 40 kDa, au proprietăți acide și o sarcină negativă la pH fiziologic, deoarece conțin mult acid glutamic. Ele adsorb cu ușurință molecule polare și nepolare și sunt purtătoare a multor substanțe din sânge, în primul rând bilirubină și acizi grași.

G LOBULINE

Un grup de proteine ​​plasmatice diverse cu o greutate moleculară de până la 100 kDa, slab acide sau neutre. Sunt slab hidratate, comparativ cu albuminele, sunt mai puțin stabile în soluție și precipită mai ușor, ceea ce este utilizat în diagnosticul clinic în probele „sedimentare” (timol, Veltman).

Cu electroforeza convențională, acestea sunt împărțite în cel puțin 4 fracții - α 1, α 2, β și γ.

Deoarece globulinele includ o varietate de proteine, funcțiile lor sunt numeroase. Unele α-globuline au activitate antiprotează, care protejează proteinele din sânge de distrugerea prematură, de exemplu, α 1 -antitripsină, α 1 -antichimotripsina,α 2 -macroglobulina. Unele globuline sunt capabile să lege anumite substanțe: transferrina (purtător de ioni de fier), ceruloplasmina (conține ioni de cupru), haptoglo-

bin (transportor de hemoglobină), hemopexină (transportator de tema). γ-globulinele sunt anticorpi și oferă protecție imunitară organismului.

G EASTONS

Histonele sunt proteine ​​intranucleare care cântăresc aproximativ 24 kDa. Au proprietăți de bază pronunțate, prin urmare, la valorile fiziologice ale pH-ului, sunt încărcate pozitiv și se leagă de acidul dezoxiribonucleic (ADN). Există 5 tipuri de histone - foarte bogate în lizină (29%) histonă H1, alte histone H2a, H2b, H3, H4 sunt bogate în lizină și arginină (până la 25% în total).

Radicalii de aminoacizi din histone pot fi metilați, acetilați sau fosforilați. Aceasta modifică sarcina netă și alte proprietăți ale proteinelor.

Se pot distinge două funcții ale histonelor:

1. Reglați activitatea genomului și

și anume, ele interferează cu transcripția.

2. Structural – stabilizați

structura spatiala

ADN.

Histonele formează nucleozomi

– structuri octaedrice compuse din histone H2a, H2b, H3, H4. Nucleozomii sunt legați între ei prin histona H1. Datorită acestei structuri, se obține o reducere de 7 ori a dimensiunii ADN-ului. Următorul fir

ADN-ul cu nucleozomi se pliază într-un superhelix și un „superhelix”. Astfel, histonele sunt implicate în ambalarea strânsă a ADN-ului în timpul formării cromozomilor.

P ROTAMINE

Acestea sunt proteine ​​care cântăresc de la 4 kDa la 12 kDa într-un număr de organisme (pești) sunt substitute ale histonelor și se găsesc în spermatozoizi. Ele se caracterizează printr-un conținut puternic crescut de arginină (până la 80%). Protaminele sunt prezente în celulele care nu sunt capabile să se divizeze. Funcția lor, ca și histonele, este structurală.

K OLLAGEN

Proteine ​​fibrilare cu o structură unică. Conține de obicei reziduuri de monozaharidă (galactoză) și dizaharidă (galactoză-glucoză) conectate la grupările OH ale unor resturi de hidroxilizină. El formează baza substanței intercelulare a țesutului conjunctiv al tendoanelor, oaselor, cartilajului, pielii, dar se găsește, desigur, și în alte țesuturi.

Lanțul polipeptidic al colagenului include 1000 de aminoacizi și constă dintr-un triplet repetat [Gly-A-B], unde A și B sunt orice aminoacizi, alții decât glicina. Aceasta este în principal alanină, ponderea sa este de 11%, ponderea prolinei și hidroxiprolinei este de 21%. Astfel, alți aminoacizi reprezintă doar 33%. Structura prolinei și hidroxiprolinei nu permite formarea unei structuri elicoidale α din această cauză, se formează o spirală stângă, unde există 3 reziduuri de aminoacizi pe tură.

Molecula de colagen este construită din 3 lanțuri polipeptidice țesute împreună într-un mănunchi dens - tropocolagen (lungime 300 nm, diametru 1,6 nm). Lanțurile polipeptidice sunt strâns legate între ele prin grupările ε-amino ale resturilor de lizină. Tropocolagenul formează fibrile mari de colagen cu un diametru de 10-300 nm. Striația transversală a fibrilei se datorează deplasării moleculelor de tropocolagen unele față de altele cu 1/4 din lungimea lor.

În piele, fibrilele formează o rețea țesută neregulat și foarte dens - pielea tăbăcită este aproape colagen pur.

E LASTIN

În termeni generali, elastina este similară ca structură cu colagenul. Situat în ligamente, stratul elastic al vaselor de sânge. Unitatea structurală este tropoelastină cu o greutate moleculară de 72 kDa și o lungime de 800 de resturi de aminoacizi. Conține mult mai multă lizină, valină, alanină și mai puțină hidroxiprolină. Absența prolinei determină prezența unor regiuni elastice elicoidale.

O trăsătură caracteristică a elastinei este prezența unei structuri speciale - demozina, care, cu cele 4 grupe ale sale, combină lanțurile proteice în sisteme care se pot întinde în toate direcțiile.

Grupările α-amino și grupările α-carboxil ale desmozinei sunt incluse în formarea legăturilor peptidice ale uneia sau mai multor proteine.

0

Ce tipuri de proteine ​​există?

Principiile clasificării proteinelor

În prezent, multe preparate proteice diferite au fost izolate din organe și țesuturi ale oamenilor, animalelor, plantelor și microorganismelor. Preparatele de proteine ​​au fost, de asemenea, izolate din părți individuale ale celulei (de exemplu, din nuclee, ribozomi etc.), din substanțe necelulare (ser de sânge, albuș de ou de pui). Medicamentele rezultate au denumiri diferite. Cu toate acestea, pentru un studiu sistematic, proteinele trebuie împărțite în grupuri, adică clasificate. Dar aceasta întâmpină anumite dificultăți. Dacă în chimia organică substanțele sunt clasificate pe baza structurii lor chimice, atunci în chimia biologică structura majorității proteinelor nu a fost încă studiată în detaliu. În plus, clasificarea proteinelor pe baza exclusivă a structurii lor chimice este foarte dificilă. De asemenea, este imposibil să se ofere o clasificare suficient de fundamentată a proteinelor în funcție de funcțiile lor în organism. Foarte des, proteinele care sunt similare ca structură au funcții biologice complet diferite (de exemplu, hemoglobina și enzime precum catalaza, peroxidaza și citocromii).

Oportunități ceva mai mari de clasificare a proteinelor sunt oferite prin studierea proprietăților fizico-chimice ale substanțelor proteice. Solubilitatea inegală a proteinelor în apă și în alți solvenți, concentrații diferite de săruri necesare pentru sărarea proteinelor - acestea sunt de obicei caracteristicile care fac posibilă clasificarea unui număr de proteine. În același timp, sunt luate în considerare unele caracteristici deja cunoscute în structura chimică a proteinelor și, în final, originea și rolul lor în organism.

Întreaga clasă largă de substanțe proteice este de obicei împărțită în două grupe mari: proteine ​​simple sau proteine ​​și proteine ​​complexe sau proteine. Proteinele simple, la hidroliză, se descompun numai în aminoacizi, iar proteinele complexe, împreună cu aminoacizii, produc compuși de alt tip, de exemplu: carbohidrați, lipide, hem, etc. Astfel, proteinele complexe, sau proteinele, constau din proteină. substanța în sine (parte proteică sau proteină simplă) în combinație cu alte substanțe neproteice.

Proteinele simple, sau proteinele, includ protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide și alte proteine ​​care nu aparțin niciunuia dintre grupele enumerate, de exemplu, multe proteine ​​enzimatice, proteine ​​musculare - miozina etc. de proteine ​​complexe, sau proteide, sunt de obicei împărțite în mai multe subgrupe, în funcție de natura componentelor non-proteice pe care le conțin.

Cu toate acestea, o astfel de clasificare are o valoare foarte relativă. Cercetări recente au stabilit că multe proteine ​​simple sunt de fapt asociate cu cantități mici de anumiți compuși non-proteici. Astfel, unele proteine ​​ar putea fi clasificate drept proteine ​​complexe, deoarece par a fi asociate cu cantități mici de carbohidrați, uneori lipide, pigmenți etc. În același timp, este destul de dificil să se caracterizeze cu exactitate unele proteine ​​complexe din punct de vedere chimic. vedere . De exemplu, lipoproteinele sunt în unele cazuri complexe atât de fragile încât ar putea fi considerate mai degrabă compuși de adsorbție ai proteinelor simple cu lipide decât ca substanțe chimice individuale.

Proteine ​​simple

Cele mai simple proteine ​​sunt protaminele și histonele. Au un caracter slab bazic, în timp ce marea majoritate a altora sunt acide. Natura de bază a protaminelor și histonelor se datorează faptului că moleculele lor conțin un număr mare de aminoacizi diaminomonocarboxilici, cum ar fi lizina și arginina. În acești acizi, o grupare α-amino este legată printr-o legătură peptidică de carboxil, în timp ce cealaltă rămâne liberă. Determină mediul ușor alcalin al soluțiilor de proteine. În conformitate cu natura lor de bază, histonele și protaminele prezintă o serie de proprietăți speciale care nu se găsesc în alte proteine. Astfel, aceste proteine ​​se află în punctul izoelectric într-o reacție alcalină a mediului. Acesta este motivul pentru care protaminele și histonele se „coagulează” atunci când sunt fierte numai când se adaugă alcalii.

Protaminele, izolate pentru prima dată de F. Miescher, se găsesc în cantități mari în sperma de pește. Se caracterizează printr-un conținut foarte mare de aminoacizi esențiali (până la 80%), în special arginină. În plus, protaminelor le lipsesc aminoacizi cum ar fi triptofanul, metionina, cisteina, iar majoritatea protaminelor le lipsesc și tirozină și fenilalanina. Protaminele sunt proteine ​​relativ mici. Au o greutate moleculară de la 2000 la 12.000. Nu au putut fi izolate din nucleele celulelor musculare.

Histonele au mai puține proprietăți de bază decât protaminele. Conțin doar 20-30% acizi diaminomonocarboxilici. Compoziția de aminoacizi a histonelor este mult mai diversă decât protaminele, dar le lipsește și triptofanul sau au o cantitate foarte mică din acesta. Histonele includ, de asemenea, resturi de aminoacizi modificate, modificate, de exemplu: O-fosfoserină, derivați metilati ai argininei și lizinei, derivați ai lizinei acetilați la grupa amino liberă.

Multe histone sunt conținute în glanda timus, nucleele celulelor țesutului glandular. Histonele nu sunt proteine ​​omogene și pot fi împărțite într-un număr de fracții care diferă compozitia chimicași proprietățile biologice unele de altele. Clasificarea histonelor se bazează pe cantitățile relative de lizină și arginină. Histona H1 este foarte bogată în lizină. Histona H2 se caracterizează printr-un conținut moderat al acestui aminoacid și există două tipuri de această histonă - H2A și H2B. Histone NZ este moderat bogat în arginină și conține cisteină. Histona H4 este bogată în arginină și glicină.

Histonele de același tip, obținute de la animale și plante diferite, au secvențe de aminoacizi foarte asemănătoare. Un astfel de conservatorism în evoluție servește aparent la păstrarea secvențelor care asigură funcții esențiale și specifice. Acest lucru este susținut cel mai bine de faptul că secvențele de aminoacizi ale histonei H4 din muguri de mazăre și timus bovin diferă doar în două dintre cele 102 reziduuri de aminoacizi prezente în moleculă.

Datorită prezenței unui număr mare de grupări amino libere, protaminele și histonele formează legături ionice cu resturile de acid fosforic incluse în ADN și contribuie la plierea compactă a dublei helix ADN în complexul format de ADN cu aceste proteine. Complexul de ADN cu histone - cromatina conține ADN și histone în cantități aproximativ egale.

Pe lângă interacțiunea cu ADN-ul, histonele reacționează și unele cu altele. Un tetramer format din două molecule de histonă H3 și două molecule de histonă H4 a fost izolat din cromatină prin extracție cu clorură de sodiu. În aceleași condiții, histonele H2A și H2B pot fi eliberate împreună ca un dimer. Modelul actual al structurii cromatinei sugerează că un tetramer și doi dimeri interacționează cu 200 de perechi de baze de ADN, reprezentând aproximativ o regiune de aproximativ 70 nm în lungime. În acest caz, se formează o structură sferică cu un diametru de 11 nm. Se crede că cromatina este un lanț mobil compus din astfel de unități. Acest model ipotetic este confirmat de diverse metode de cercetare.

Albuminele și globulinele sunt proteine ​​bine studiate care fac parte din toate țesuturile animale. Cea mai mare parte a proteinelor găsite în plasma sanguină, serul de lapte, albușul de ou etc., constă din albumine și globuline. Raportul lor în diferite țesuturi este menținut în anumite limite.

Albuminele și globulinele diferă unele de altele prin proprietăți fizice și chimice. Una dintre metodele comune de separare a albuminelor și globulinelor este sărarea lor cu sulfat de amoniu. Dacă adăugați la o soluție proteică aceeași cantitate de sulfat de amoniu care este conținută în același volum al unei soluții saturate din această sare diluată la jumătate, globulinele sunt eliberate din soluție. Dacă sunt filtrate și se continuă să se adauge sulfat de amoniu cristalin la filtrat până la saturarea completă, albumina precipită. Astfel, globulinele precipită într-o soluție de sulfat de amoniu semisaturată, în timp ce albuminele precipită într-o soluție saturată.

Studiul albuminelor și globulinelor a relevat și alte diferențe în proprietățile lor fizico-chimice. S-a dovedit că albuminele se pot dizolva în apă distilată, în timp ce pentru a dizolva globulinele trebuie adăugată o cantitate mică de sare în apă. Pe baza acestui fapt, este posibilă separarea globulinelor de albumine prin dializa unei soluții de proteine. Pentru a face acest lucru, o soluție proteică plasată într-o pungă din material semi-permeabil, cum ar fi celofanul, este scufundată în apă distilată. Soluția proteică se desalinizează treptat, iar globulinele precipită. Se separă de albuminele rămase în soluție. Globulinele pot fi, de asemenea, precipitate cu o soluție saturată de sulfat de sodiu, în timp ce albuminele se dizolvă în ea.

ÎN cantitati mari albuminele şi globulinele sunt eliberate din scopuri medicinale din sânge de la donator. Preparatele de albumină din sânge uman sunt utilizate pentru administrarea pacienților care au pierdut mult sânge ca înlocuitori de sânge. Preparatele de γ-globuline sunt utilizate atât pentru prevenirea, cât și pentru tratamentul anumitor boli infecțioase. În prezent, pentru izolarea preparatelor de albumină și globulină din sângele donatorilor s-au dezvoltat metode de precipitare separată a acestor proteine, bazate pe solubilitatea lor diferită în soluții care conțin alcool etilic în diferite concentrații la rece. Această metodă produce preparate foarte purificate de albumină și diferite fracțiuni de globuline, care sunt ulterior utilizate în scopuri medicinale.

Dintre proteinele simple de origine vegetală sunt de interes glutelinele și prolaminele. Se găsesc în semințele de cereale, formând cea mai mare parte a glutenului. Glutenul poate fi izolat sub forma unei mase lipicioase prin măcinarea făinii cu apă și spălarea treptată a amidonului cu un jet lent de apă. Proprietățile adezive ale pastei de amidon depind de prezența glutenului în ea. Cu cât un bob de cereale conține mai mult gluten, cu atât boabele sunt considerate mai valoroase. Glutelinele includ, de exemplu, orizenina, obținută din orez și glutenina, obținută din grâu.

Una dintre cele mai importante prolamine și cea mai caracteristică proteină a endospermului boabelor de grâu este gliadina. Gliadina este insolubilă în apă și soluții saline, dar spre deosebire de alte proteine, se dizolvă într-o soluție de alcool (70%) și se extrage din boabe cu ajutorul ei. Alți reprezentanți ai prolaminelor includ hordeina, obținută din orz și zeina, din porumb. Aceste proteine, ca și gliadina, sunt extrase din gluten cu o soluție de alcool (70-80%). Toate prolaminele se caracterizează printr-un conținut relativ ridicat de prolină.

O caracteristică distinctivă a proteinelor tisulare de susținere este insolubilitatea lor completă în apă, soluții saline, acizi diluați și alcalii. Ele sunt unite sub denumirea generală de proteinoizi, care înseamnă asemănătoare proteinelor. Aceste proteine ​​aparțin proteinelor fibrilare, sau fibroase, ale căror particule au forma unor fibre sau fire mai mult sau mai puțin alungite. Datorită insolubilității proteinelor în apă, enzimele sucurilor digestive nu acționează asupra lor. Proteinoidele sunt, în general, nepotrivite pentru nutriție. Acestea includ, de exemplu, proteine ​​din coarne, copite, lână, păr etc. În același timp, o serie de proteine ​​ale țesuturilor de susținere sunt capabile să fie digerate de sucurile digestive. Acestea sunt proteine ​​ale țesutului osos, tendoanelor și cartilajului.

Dintre reprezentanții individuali ai proteinoizilor, colagenul, care face parte din țesutul conjunctiv, prezintă un mare interes (Fig. 1). Cea mai simplă metodă de obținere a acestuia este tratarea oaselor cu diluat acid clorhidric. În acest caz, mineralele intră în soluție, dar colagenul rămâne. Precursorul biologic al colagenului este procolagenul. Acesta, împreună cu colagenul, se găsește în piele și în alte țesuturi. Această proteină a fost izolată sub formă cristalină. Se deosebește de colagen atât prin compoziția sa de aminoacizi (conține mult aminoacid prolină, în timp ce colagenul conține multă hidroxiprolină), cât și prin aceea că este descompus de toate enzimele care hidrolizează proteinele.

Substanța proteică a tendoanelor și ligamentelor se numește elastina. Acest proteinoid este ceva mai ușor de digerat decât colagenul.

Keratinele sunt proteinoide caracteristice părului, coarnelor, unghiilor, epidermei și lânii. Conțin cantități relativ mari de cisteină și cistină.

Fibroinele sunt proteine ​​​​produse în glandele de filare ale insectelor: păianjeni, omizi ale unor fluturi (viermi de mătase), etc. Fibroina de mătase, care alcătuiește cea mai mare parte a firului de mătase, este eliberată sub formă lichidă, dar apoi se întărește rapid. Firele de mătase folosite la fabricarea țesăturilor sunt fibroină eliberată de adeziv sericin.

Proteine ​​complexe

Cele mai importante proteine ​​complexe sunt nucleoproteinele, cromoproteinele, glicoproteinele, fosfoproteinele, lipoproteinele. Grupul de proteine ​​complexe include proteine ​​care, pe lângă partea proteică, includ una sau alta grupare non-proteică - un grup protetic. Este eliberat în timpul hidrolizei proteinelor împreună cu produsele de descompunere hidrolitică a moleculei proteice - aminoacizi. Astfel, nucleoproteinele dau, la hidroliză, acizi nucleici și produșii lor de descompunere, glicoproteine ​​- glucide și substanțe apropiate carbohidraților, fosfoproteine ​​- acid fosforic, cromoproteine ​​- o grupă colorată, cel mai adesea hem, lipoproteine ​​- diverse lipide. Proteinele enzimatice complexe pot fi, de asemenea, descompuse într-o porțiune proteică și un grup protetic non-proteic. Toate aceste grupe protetice, mai mult sau mai puțin ferm asociate cu componenta proteică a proteinei complexe, sunt în majoritatea cazurilor bine studiate din punct de vedere chimic.

Orez. 1. Diagrama structurii colagenului.

Dintre proteinele complexe, nucleoproteinele sunt de mare interes. Importanța nucleoproteinelor este determinată în primul rând de faptul că aceste proteine, așa cum indică numele lor, alcătuiesc cea mai mare parte a unei părți extrem de importante a celulei - nucleul celular. Nucleul este centrul de control al vieții celulei. Procese precum diviziunea celulară, transmiterea informațiilor ereditare și controlul biosintezei proteinelor sunt efectuate cu participarea structurilor nucleare. Nucleoproteinele, sau mai degrabă dezoxiribonucleoproteinele, pot fi izolate din glanda timus, splină, spermatozoizi, eritrocitele nucleare ale păsărilor și din alte țesuturi. Pe lângă partea proteică, acestea conțin acid dezoxiribonucleic, care este responsabil pentru stocarea și transmiterea informațiilor ereditare.

În același timp, un alt tip de nucleoproteine ​​- ribonucleoproteinele - se găsesc predominant în citoplasma celulelor, participând direct la formarea celor mai importante sisteme biologice, în primul rând sistemul de biosinteză a proteinelor. În celulă, ribonucleoproteinele sunt parte integrantă organite celulare – ribozomi.

Acidul dezoxiribonucleic (ADN) face parte din cromatina, nucleoproteina complexă care formează cromozomii. În plus, într-o celulă există mai multe tipuri de acid ribonucleic (ARN). Există ARN mesager (ARNm), care este sintetizat la citirea informațiilor din ADN și pe care apoi este sintetizat un lanț polipeptidic; ARN de transfer (ARNt), care furnizează aminoacizi la ARNm și ARN ribozomal (ARNr), care face parte din organele celulare - ribozomi, care formează complexe cu ARNm. În aceste complexe, sinteza proteinelor are loc cu participarea tuturor celor trei tipuri de ARN și aminoacizi.

Acizii nucleici găsiți în nucleotide prezintă, de asemenea, un mare interes ca componente ale virusurilor, ocupând o poziție intermediară între moleculele de proteine ​​complexe și cele mai mici microorganisme patogene. Mulți virusuri pot fi obținute sub formă cristalină. Aceste cristale sunt o colecție de particule virale și ele, la rândul lor, constau dintr-un „caz” proteic și o moleculă de acid nucleic spiralizat situată în interiorul acesteia (Fig. 2). „Caza” proteică (înveliș viral) este construit dintr-un număr mare de subunități - molecule de proteine ​​conectate între ele folosind legături ionice și hidrofobe. Mai mult, legătura dintre învelișul proteic și acidul nucleic al particulelor virale este foarte fragilă. Când unii viruși pătrund într-o celulă, învelișul proteic rămâne la suprafață, iar acidul nucleic pătrunde în celulă și o infectează. Cu participarea acestui acid nucleic, proteinele virale și acidul nucleic viral sunt sintetizate în celulă, ceea ce duce în cele din urmă la formarea unui număr mare de noi particule virale și la moartea celulei infectate. Toate acestea ne permit să considerăm particula virală - o moleculă gigantică a unei proteine ​​nucleoproteice complexe - ca un fel de structură supermoleculară. Virușii reprezintă o legătură intermediară între substanțele chimice și sistemele biologice complexe. Virușii, precum nucleoproteinele, par să umple golul dintre „chimie” și „biologie”, dintre materie și ființă.

Componentele proteice ale proteinelor complexe ale nucleului celular, pe lângă proteinele de bază deja cunoscute nouă, histonele și protaminele, sunt și unele proteine ​​acide, așa-numitele proteine ​​cromatinei non-histone, a căror funcție principală este de a reglează activitatea acidului dezoxiribonucleic, ca principal deținător al informațiilor genetice.

Orez. 2. Virusul bolii mozaicului tutunului: 1 - helix ARN; 2 - subunități proteice care formează o carcasă de protecție.

Cromoproteinele sunt proteine ​​complexe care constau dintr-o proteină simplă și un compus chimic colorat asociat. Acest compus poate aparține unei varietăți de tipuri de substanțe chimice, dar cel mai adesea un astfel de compus organic formează și un complex cu un metal - fier, magneziu, cobalt.

Cromoproteinele includ proteine ​​atât de importante precum hemoglobinele, care transportă oxigenul prin sânge în țesuturi și mioglobina, o proteină găsită în celulele musculare ale vertebratelor și nevertebratelor. Mioglobina este de patru ori mai mică decât hemoglobina. Preia oxigen din hemoglobină și îl furnizează fibrelor musculare. În plus, hemocianina, care transportă oxigen la multe nevertebrate, este o cromoproteină. Această moleculă gigantică conține cupru în loc de fier, ca în hemoglobină și, prin urmare, are o culoare albastră. Prin urmare, sângele crustaceelor, calmarilor și caracatițelor este albastru, în contrast cu sângele roșu al animalelor.

Plantele conțin o cromoproteină verde - clorofilă. Partea sa non-proteică este foarte asemănătoare cu partea non-proteică a hemoglobinei, doar că în loc de fier conține magneziu. Cu ajutorul clorofilei, plantele captează energia luminii solare și o folosesc pentru fotosinteză.

Fosfoproteinele sunt proteine ​​complexe, a căror hidroliză, împreună cu aminoacizii, produce o cantitate mai mult sau mai puțin semnificativă de acid fosforic. Cel mai important reprezentant al acestui grup de proteine ​​este cazeinogenul din lapte. Pe lângă cazeinogen, grupul de fosfoproteine ​​include ovovitelina, o proteină izolată din ouă, ichthulin, o proteină obținută din icre de pește și altele. De mare interes sunt fosfoproteinele găsite în celulele creierului. S-a stabilit că fosforul acestor proteine ​​are o rată de reînnoire foarte mare.

Glicoproteinele sunt proteine ​​complexe, al căror grup non-proteic este un derivat al carbohidraților. Separarea componentei carbohidrat de glicoproteine ​​este adesea însoțită de hidroliza completă sau parțială a glicoproteinei. Astfel, în timpul hidrolizei diferitelor glicoproteine

Alături de aminoacizi, se obțin produse de hidroliză din grupa carbohidraților: manoză, galactoză, fucoză, xosamine, acizi glucuronic, neuraminic etc. grupul protetic al diferitelor glicoproteine ​​nu conține de obicei toate substanțele enumerate în unele glicoproteine; Partea de carbohidrați este asociată vag cu componenta proteică și este ușor separată de ea decolare. Grupele protetice ale unor glicoproteine, cunoscute colectiv sub numele de mucopolizaharide (mai mult nume modern- glicozaminoglicali), se găsesc în țesuturi și în formă liberă. Aceste mucopolizaharide importante sunt acizii hialuronic și condroitinsulfuric, care fac parte din țesutul conjunctiv.

Glicoproteinele fac parte din toate țesuturile și sunt denumite în mod corespunzător: condromucoizi (din cartilaj), steomucoizi (din oase), ovomucoizi (din albușuri de ou), mucină (din salivă). Sunt prezente și în ligamente și tendoane și sunt de mare importanță. De exemplu, vâscozitatea ridicată a salivei, asociată cu prezența mucinei în ea, facilitează alunecarea alimentelor în stomac, protejând mucoasa bucală de deteriorarea mecanică și iritația cauzată de substanțe chimice.

În prezent, se obișnuiește să se împartă toate glicoproteinele în două grupe mari: glicoproteinele în sine și complexele polizaharid-proteină. Primele au un număr mic de resturi de monozaharide diferite, lipsite de o unitate repetată și atașate covalent la lanțul polipeptidic. Majoritatea proteinelor din zer sunt glicoproteine. Se crede că aceste lanțuri heteropolizaharide sunt asemănătoare cărți poștale, prin care proteinele sunt recunoscute de anumite țesuturi. În același timp, lanțurile heteropolizaharide situate pe suprafața celulelor sunt adresele pe care aceste proteine ​​le urmează pentru a ajunge în celulele acelui țesut anume, nu în altul.

Complexele polizaharidă-proteină au un număr mare de reziduuri de carbohidrați în partea polizaharidă se pot distinge întotdeauna în ele, în unele cazuri, legătura proteină-carbohidrat este covalentă, în altele este electrostatică; Dintre complexele polizaharide-proteine, proteoglicanii joacă un rol important. Ele formează baza extracelulară a țesutului conjunctiv și pot reprezenta până la 30% din masa uscată a țesutului. Acestea sunt substanțe care conțin un număr mare de grupări încărcate negativ, multe lanțuri laterale heteropolizaharide diferite legate covalent de scheletul polipeptidic. Spre deosebire de glicoproteinele obișnuite, care conțin câteva procente de carbohidrați, proteoglicanii conțin până la 95% sau mai mulți carbohidrați. În proprietățile lor fizico-chimice, ele amintesc mai mult de polizaharide decât de proteine. Grupările polizaharide ale proteoglicanilor pot fi obținute cu randament bun după tratarea lor cu enzime proteolitice. Proteoglicanii îndeplinesc mai multe funcții biologice: în primul rând, mecanice, deoarece protejează suprafețele articulare și servesc ca lubrifiant; în al doilea rând, sunt o sită care reține particule moleculare mari și facilitează pătrunderea numai a particulelor cu greutate moleculară mică prin bariera de proteoglican; în al treilea rând, ei leagă cationii atât de strâns încât chiar și cationii K + și Na + asociați cu proteoglicanii aproape nu se disociază și proprietățile lor ionice nu apar. Cationii de Ca 2+ nu se leagă doar de proteoglicani, dar contribuie și la unificarea moleculelor acestora.

Pereții celulari ai microorganismelor conțin complexe polizaharide-proteine ​​care sunt și mai durabile. Aceste complexe conțin peptide în loc de proteine ​​și, prin urmare, se numesc peptidoglicani. Aproape întreaga membrană celulară este o macromoleculă gigantică de tip sac - peptidoglican, iar structura sa poate varia oarecum în funcție de tipul de bacterie. Dacă partea de carbohidrați a peptidoglicanului în bacterii diferite tipuri este aproape la fel, apoi în partea proteică există o variație atât a aminoacizilor, cât și a secvenței acestora în funcție de tipul de bacterie. Legăturile dintre carbohidrați și peptide din peptidoglicani sunt covalente și foarte puternice.

Proteine ​​complexe Lipoproteinele constau dintr-o parte proteică și o parte lipidă-grăsime asociată cu aceasta în diferite proporții. Lipoproteinele sunt de obicei insolubile în eter, benzen, cloroform și alți solvenți organici. Cu toate acestea, sunt cunoscuți compuși ai lipidelor cu proteine, care, în proprietățile lor fizico-chimice, sunt mai aproape de lipidele și lipoidele tipice, adică de substanțe asemănătoare grăsimilor, decât de proteine. Astfel de substanțe se numesc proteolipide.

O serie de proteine ​​au capacitatea de a se combina cu lipidele pentru a forma complexe mai mult sau mai puțin stabile: albumine, unele fracțiuni de globuline, proteine ​​ale membranelor celulare și unele microstructuri celulare. Într-un organism viu, proteinele simple pot fi asociate cu diferite lipide și lipoide. Cel mai adesea, legătura dintre proteină și lipide în astfel de cazuri este necovalentă, dar cu toate acestea este puternică și chiar și atunci când sunt tratate cu solvenți organici în condiții blânde, lipidele nu sunt separate de proteină. Acest lucru este posibil numai atunci când partea proteică este denaturată.

Lipoproteinele joacă un rol important în formarea componentelor structurale ale celulei, în special în formarea diferitelor membrane celulare: mitocondriale, microzomale etc. O mulțime de lipoproteine ​​fac parte din țesutul nervos. Sunt izolați atât de substanța albă, cât și de cea cenușie a creierului. Există, de asemenea, lipoproteine ​​în sângele oamenilor și animalelor.

Printre proteinele dotate cu funcții catalitice - enzime - se mai pot găsi nu numai proteine ​​simple, ci și complexe, formate dintr-o componentă proteică și un grup non-proteic. Aceste proteine ​​includ enzime care catalizează diferite procese redox. Grupările neproteice ale unora dintre ele sunt apropiate ca structură și proprietăți de grupele neproteice ale hemoglobinei - hem și au o culoare pronunțată, ceea ce le permite să fie clasificate ca cromoproteine. Există o serie de proteine ​​enzimatice care conțin atomi ai unuia sau altuia metal (fier, cupru, zinc etc.) asociați direct cu structura proteinei. Aceste proteine ​​enzimatice complexe se numesc metaloproteine.

Proteinele care conțin fier includ feritina, transferrina și hemosiderina. Transferrina este o proteină de fier solubilă în apă cu o greutate moleculară de aproximativ 90.000, care se găsește în principal în serul sanguin din fracția β-globulină. Proteinele conțin 0,13% fier; aceasta este de aproximativ 150 de ori mai mică decât în ​​feritină. Fierul se leagă de proteine ​​folosind grupările hidroxil ale tirozinei. Transferrina este un purtător fiziologic de fier în organism.

Sunt cunoscute o serie de enzime a căror activitate depinde de prezența metalelor în molecula proteică. Acestea sunt alcool dehidrogenază care conține zinc, fosfohidrolaze inclusiv magneziu, citocrom oxidază care conține cupru și alte enzime.

Pe lângă grupele de proteine ​​enumerate, se pot distinge complexe supramoleculare mai complexe, care conțin simultan proteine, lipide, carbohidrați și acizi nucleici. Țesutul cerebral, de exemplu, conține liponucleoproteine, lipoglicoproteine ​​și lipogliconucleoproteine.

Descărcați rezumatul: Nu aveți acces pentru a descărca fișiere de pe serverul nostru.